Vifungo vya disulfide ni sehemu ya lazima ya muundo wa pande tatu wa protini nyingi.Vifungo hivi vya ushirikiano vinaweza kupatikana katika karibu peptidi zote za ziada na molekuli za protini.
Kifungo cha disulfidi huundwa wakati atomi ya salfa ya cysteine inapounda kifungo kimoja cha ushirikiano na nusu nyingine ya atomi ya cystine sulfuri katika nafasi tofauti katika protini.Vifungo hivi husaidia kuimarisha protini, hasa zile zilizofichwa kutoka kwa seli.
Uundaji mzuri wa vifungo vya disulfidi huhusisha vipengele kadhaa kama vile usimamizi sahihi wa cysteines, ulinzi wa mabaki ya asidi ya amino, mbinu za uondoaji wa vikundi vya ulinzi, na mbinu za kuoanisha.
Peptides zilipandikizwa na vifungo vya disulfide
Kiumbe cha Gutuo kina teknolojia ya pete ya dhamana ya disulfidi iliyokomaa.Ikiwa peptidi ina jozi moja tu ya Cys, uundaji wa dhamana ya disulfide ni moja kwa moja.Peptidi huundwa kwa awamu ngumu au kioevu,
Kisha ilioksidishwa katika suluhisho la pH8-9.Usanisi ni changamano wakati jozi mbili au zaidi za vifungo vya disulfide zinahitajika kuundwa.Ingawa uundaji wa dhamana ya disulfidi kwa kawaida hukamilishwa kuchelewa katika mpango wa sintetiki, wakati mwingine kuanzishwa kwa disulfidi zilizoundwa awali kuna faida kwa kuunganisha au kurefusha minyororo ya peptidi.Bzl ni kikundi cha kulinda Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, n.k., kinachotumika sana katika symbiont.Tuna utaalam katika usanisi wa peptidi ya disulfidi ikiwa ni pamoja na:
1. Jozi mbili za vifungo vya disulfidi huundwa ndani ya molekuli na jozi mbili za vifungo vya disulfidi huundwa kati ya molekuli.
2. Jozi tatu za vifungo vya disulfidi huundwa ndani ya molekuli na jozi tatu za vifungo vya disulfidi huundwa kati ya molekuli.
3. Muundo wa polipeptidi ya insulini, ambapo jozi mbili za vifungo vya disulfidi huundwa kati ya mfuatano tofauti wa peptidi.
4. Mchanganyiko wa jozi tatu za peptidi zilizounganishwa na disulfidi
Kwa nini kikundi cha cysteinel amino (Cys) ni maalum sana?
Mlolongo wa upande wa Cys una kikundi tendaji sana.Atomi za hidrojeni katika kundi hili hubadilishwa kwa urahisi na radicals huru na vikundi vingine, na hivyo zinaweza kuunda vifungo vya ushirikiano na molekuli nyingine kwa urahisi.
Vifungo vya disulfide ni sehemu muhimu ya muundo wa 3D wa protini nyingi.Vifungo vya daraja la disulfidi vinaweza kupunguza unyumbufu wa peptidi, kuongeza ugumu, na kupunguza idadi ya picha zinazowezekana.Kizuizi hiki cha picha ni muhimu kwa shughuli za kibayolojia na uthabiti wa muundo.Uingizwaji wake unaweza kuwa wa kushangaza kwa muundo wa jumla wa protini.Asidi za amino za Hydrophobic kama vile Dew, Ile, Val ni kiimarishaji cha helix.Kwa sababu hutuliza α-hesi ya bondi ya disulfide ya uundaji wa cysteine hata kama cysteine haifanyi vifungo vya disulfide.Hiyo ni, ikiwa mabaki yote ya cysteine yalikuwa katika hali iliyopunguzwa, (-SH, kubeba vikundi vya bure vya sulfhydryl), asilimia kubwa ya vipande vya helical ingewezekana.
Vifungo vya disulfide vinavyotengenezwa na cysteine ni vya kudumu kwa utulivu wa muundo wa juu.Mara nyingi, Madaraja ya SS kati ya vifungo ni muhimu kwa ajili ya kuundwa kwa miundo ya quaternary.Wakati mwingine mabaki ya cysteine ambayo huunda vifungo vya disulfide ni mbali sana katika muundo wa msingi.Topolojia ya vifungo vya disulfide ni msingi wa uchambuzi wa homolojia ya muundo wa msingi wa protini.Mabaki ya cysteine ya protini ya homologous yanahifadhiwa sana.Ni tryptophan pekee iliyohifadhiwa kitakwimu kuliko cysteine.
Cysteine iko katikati ya tovuti ya kichocheo ya thiolase.Cysteine inaweza kuunda acyl intermediates moja kwa moja na substrate.Fomu iliyopunguzwa hufanya kama "bafa ya sulfuri" ambayo huweka cysteine katika protini katika hali iliyopunguzwa.Wakati pH ni ya chini, msawazo hupendelea umbo la -SH lililopunguzwa, ilhali katika mazingira ya alkali -SH ina uwezekano mkubwa wa kuoksidishwa kuunda -SR, na R sio chochote isipokuwa atomi ya hidrojeni.
Cysteine pia inaweza kuguswa na peroksidi hidrojeni na peroksidi za kikaboni kama kiondoa sumu.
Muda wa kutuma: Mei-19-2023